Aminokyseliny můžeme chápat různýmu způsoby. Budeme–li sledovat chemické názvosloví, pak bude aminokyselinou jakákoli molekula s funkční skupinou karboxylovou (zbytkem karboxylové kyseliny, COO-) a aminovou (NH2). Nás však budou zajímat zejména proteinogenní aminokyseliny – jinak řečeno ty, které jsou v různých vzájemných kombinacích stavebním kamenem bílkovin v těle člověka a mají zásadní vliv na jeho metabolismus, potažmo tvorbu svalové i kosterní hmoty, správnou funkci tělních soustav (např.arginin na kardiovaskulární systém).

Z hlediska syntézy v těle člověka lze aminokyseliny rozdělit na dvě skupiny – esenciální a neesenciální. Esenciálními aminokyselinami jsou takové, které si člověk (potažmo někteří zástupci fauny, např.primáti či drůbež) nedokáže (dostatečně) sám vytvořit a které je tedy nutno přijímat v potravě. Pro každou živočišnou skupinu jsou přitom esenciální jiné kyseliny.

Je známo 23 druhů aminokyselin:

Arginin a histidin jsou označovány jako semiesenciální kyseliny – jen v období růstu jich organismus nevytváří dostatek, a jsou tedy esenciálními pouze v dětství.
Poslední tři vzácné aminokyseliny, selenocystein (Sec), pyrolysin (Pyl)  a N-formylmethionin (f MET), se v organismu vyskytují zřídka – pyrolysin nalezneme převážně u prokaryot (bakterie, sinice), selenocystein se podobá cysteinu, nicméně obsahuje místo atomu síry selen. N-formylmethionin se vyskytuje pouze u některých bakterií.

Jakým způsobem se aminokyseliny podílejí na výstavbě proteinů?

Aminokyseliny jsou v bílkovinách spojeny tzv. peptidovou vazbou. Ta vzniká mezi karboxylovou skupinou jedné a aminovou skupinou druhé kyseliny. Z takto spojených aminokyselin vznikají dlouhé řetězce – spojením dvou aminokyselin dipeptid, spojením tří tripeptid a spojením více než sta aminokyselin makromolekulární struktura,  bílkovina – protein. Specifita (funkce) proteinů je dána přesnou strukturou aminokyselin v již zmiňovaném řetězci.

Hovoříme–li o primární struktuře, máme na mysli přesné pořadí aminokyselin v řetězci v lineárním smyslu. Primární struktura bílkovin je zapsána v genetickém kódu, ve struktuře DNA.
Sekundární struktura definuje prostorové uspořádání aminokyselin, zatímco terciární  popisuje vzájemnou prostorovou orientaci sekundárních struktur. Již organizované podjednotky, mající svou pevnou primární, sekundární a terciární strukturu, tvoří tu poslední – kvarterní.  Mezi bílkoviny s kvarterní strukturou patří např. hemoglobin, insulin a většina enzymů. Podle kvarterní struktury lze pak proteiny dělit na fibrilární (vláknité, např.kolagen) a globulární (insulin).

Role aminokyselin v genetickém kódu

V molekule RNA se na ribozomech, které jsou místem tvorby bílkovin v buňce, nachází čtyři různé báze– adenin, guanin, cytosin a uracil. Ty spoluvytvářejí trojice, tzv. kodony v mRNA, které kódují vždy jednu aminokyselinu a hrají zásadní roli v translaci, tedy překladu genetické informace, kde určují pořadí aminokyselin v opačných - komplementárních bazích (antikodonech tRNA) (A ku U, C ku G) . Některé aminokyseliny mohou být kódovány více způsoby, je tedy celkem 64 možností jejich zápisu. (Např. prolin lze zapsat jako CCU, CCC, CCA, CCG.)

Trávení bílkovin a zpětné využití aminokyselin v lidském organismu

Trávení aminokyselin tedy logicky souvisí s trávením proteinů. To probíhá v žaludku a nejintenzivněji v tenkém střevě za pomoci enzymů, tzv. proteináz – endopeptidázy, např. pepsin nebo trypsin,  štěpí řezězce zevnitř, exopeptidázy od konců. Aminopeptidázy rozkládají aminové konce, karboxypeptidázy karboxylové. Vzniklé dipeptidy jsou štěpeny dipeptidázou. Dílčí aminokyseliny se vstřebávají do krve. Putují do jater, kde z nich vznikají tzv. „labilní proteiny“. Ty krví putují buďto do tkání, kde jsou podle potřeby metabolizovány – neukládají se v organismu podobně jako sacharidy (cukry) a lipidy (tuky), a jsou proto buďto zcela odbourány (v močovinovém cyklu), nebo využity k tvorbě proteinů či jiných látek (např.kreatin nebo koenzym A).

Některá nemocnění související s nesprávným metabolismem aminokyselin

Føllingova nemoc, fenylketonurie, je způsobena poruchou přeměnu fenylalaninu na tyrosin. Zapříčiňuje ji genová mutace, absence rozhodujícího enzymu,  fenylalaninhydroxylázy. Ta vede k poruše centrálního nervového systému, mentálnímu deficitu až demenci. Fenylketonurii nelze vyléčit, jedinou možností prevence je vyvážená bezproteinová strava (bez obsahu fenylalaninu).

MSUD (maple sirup urine disease), leucinóza neboli nemoc javorového sirupu (podle typického zápachu moči) pojmenovává geneticky danou neschopnost zpracovat leucin, isoleucin a valin. Ta vede k hromadění toxických látek v organismu, které zejména při opakovaných stresových situacích může vyústit v poškození mozku. Léčba leucinozy je založená na vyvážené dietě s regulovaným obsahem bílkovin.